Horizon Award für Leonhard Möckl

Die Britische Royal Society of Chemistry hat ein Forschungsteam für die Arbeiten zum Zuckerschutzmantel von Zellen ausgezeichnet, dem auch der Wissenschaftler vom Max-Planck-Institut für die Physik des Lichts angehörte. Erstmals lässt sich jetzt im Detail studieren, wie bestimmte Enzyme Proteine durch Kohlenhydrate modifizieren. Dieser Prozess spielt bei Krankheiten wie einigen Krebsleiden eine wichtige Rolle.

Leonhard Möckl (Foto: MPL)

Foto: Royal Society of Chemistry

Zellen umgeben sich mit einem engen Geflecht aus Zuckerbäumen und -ketten verschiedenster Größen, die an Proteine und Lipide gebunden sind. Diese Hülle – Glycocalyx genannt – schützt die Zellen und beeinflusst, wie sie mit ihrer Umgebung wechselwirken. Die genaue Untersuchung dieses Zuckermantels gestaltet sich außerordentlich schwierig. Ein wichtiger Grund dafür ist, dass eine Vielzahl von Enzymen an der Herstellung der Zuckerstrukturen in der Glycocalyx beteiligt ist, deren Wirkung sich erheblich überlappen. Welches Enzym wann und wo in der Zelle arbeitet, war für zentrale und klinisch höchst relevante Bestandteile der Glycocalyx bislang unbekannt.

Ein Forschungsteam der kalifornischen Stanford University, des Imperial College London und des Francis Crick Institute hat nun ein Verfahren entwickelt, um die Prozesse bei der Bildung der Glycocalyx detailliert zu untersuchen. Zu dem Team zählte auch Leonhard Möckl, der mittlerweile eine eigene Forschungsgruppe am Max-Planck-Institut für die Physik des Lichts in Erlangen leitet. Eine Jury hat die Wissenschaftler*innen jetzt mit dem Chemistry Biology Interface Division Horizon Prize: Rita and John Cornforth Award der Britischen Royal Society of Chemistry geehrt. Der Preis würdigt besondere Leistungen an der Schnittstelle zwischen Chemie und Biologie.

Das Team um Stanford-Professorin Carolyn R. Bertozzi kann nun mit einer Vielzahl biochemischer und optischer Methoden studieren, wie die Zelle bestimmte modifizierte Zuckermoleküle an Proteine hängt. Die dabei entstehenden Glykoproteine sind ein wichtiger und weitverbreiteter Baustein der Schutzhülle um die Zelle. Bilden sich bösartige Tumore im Körper, laufen diese Prozesse häufig fehlerhaft ab. Die neue, preisgekrönte Untersuchungsmethode erlaubt es jetzt zu studieren, wie es dazu kommt. Das kann potenziell Wege zu neuen Therapien im Kampf gegen Krebs eröffnen.

 

Literatur:

Engineering Orthogonal Polypeptide GalNAc-Transferase and UDP-Sugar Pairs
Junwon Choi et al.; Journal of the American Chemical Society 2019 141 (34), 13442-13453, DOI: 10.1021/jacs.9b04695

pubs.acs.org/doi/10.1021/jacs.9b04695

Bump-and-Hole Engineering Identifies Specific Substrates of Glycosyltransferases in Living Cells
Benjamin Schumann et al.; Molecular Cell, Volume 78, Issue 5, 2020, Pages 824-834.e15,
doi.org/10.1016/j.molcel.2020.03.030.
www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1097276520301982

Metabolic precision labeling enables selective probing of O-linked N-acetylgalactosamine glycosylation
Marjoke F. Debets et al.; Proceedings of the National Academy of Sciences Oct 2020, 117 (41) 25293-25301; DOI: 10.1073/pnas.2007297117

www.pnas.org/content/117/41/25293

 

 

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